doi.org/10.1038/s41586-024-07287-2
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#Molécula Uma equipe internacional de pesquisadores liderada por grupos do Instituto Max Planck em Marburg e da Universidade Philipps em Marburg encontrou o primeiro fractal molecular regular na natureza. Eles descobriram uma enzima microbiana – citrato sintase de uma cianobactéria – que se agrupa espontaneamente em um padrão conhecido como triângulo de Sierpinski. Microscopia eletrônica e estudos de bioquímica evolutiva indicam que este fractal pode representar um acidente evolutivo.
O estudo é publicado na Nature.
Flocos de neve, folhas de samambaia, cabeças de couve-flor romanesco: muitas estruturas da natureza apresentam certa regularidade.
Suas partes individuais lembram o formato de toda a estrutura.
Essas formas, que se repetem do maior para o menor, são chamadas de fractais.
Mas fractais regulares que correspondem quase exatamente entre escalas, como nos exemplos acima, são muito raros na natureza.
As moléculas também têm uma certa regularidade.
Mas se você olhar para eles de uma grande distância, não verá mais nenhum sinal disso.
Então você vê matéria lisa cujas características não correspondem mais às das moléculas individuais.
O grau de estrutura fina que vemos depende da nossa ampliação – em contraste com os fractais, onde a auto-similaridade persiste em todas as escalas.
Na verdade, os fractais regulares em nível molecular são completamente desconhecidos na natureza.
Isto é um tanto surpreendente.
Afinal, as moléculas podem se montar em todos os tipos de formas maravilhosas.
Os cientistas possuem extensos catálogos de estruturas moleculares complexas automontadas.
No entanto, nunca houve um fractal regular entre eles.
Acontece que quase todas as automontagens de aparência regular levam ao tipo de regularidade que se torna suave em grandes escalas.
Uma equipe internacional de pesquisadores liderada por grupos do Instituto Max Planck em Marburg e da Universidade Phillips em Marburg descobriu agora o primeiro fractal molecular regular na natureza.
Eles descobriram uma enzima microbiana – a citrato sintase de uma cianobactéria – que se reúne espontaneamente em um padrão fractal regular conhecido como triângulo de Sierpi”ski.
Esta é uma série de triângulos que se repetem infinitamente, composta de triângulos menores.
“Nós tropeçamos nesta estrutura completamente por acidente e quase não conseguimos acreditar no que vimos quando tiramos imagens dela pela primeira vez usando um microscópio eletrônico”, diz a primeira autora Franziska Sendker.
“A proteína forma estes belos triângulos e à medida que o fractal cresce, vemos estes vazios triangulares cada vez maiores no meio deles, o que é totalmente diferente de qualquer conjunto de proteínas que já vimos antes”, continua ela.
Como surgiu essa exceção incomum? O que distingue a enzima de todas as outras, fazendo com que ela tenha uma forma fractal? Em parceria com um biólogo estrutural da Universidade de Marburg, a equipe conseguiu determinar a estrutura molecular deste conjunto utilizando microscopia eletrónica, o que iluminou como ele atinge a sua geometria fractal.
“Esta foi uma das estruturas mais difíceis, mas também mais fascinantes, que resolvi na minha carreira”, diz Jan Schuller, cujo grupo ajudou a determinar a estrutura.
“O problema com a determinação da estrutura de um fractal é que nossas técnicas de cálculo da média de imagens ficavam confusas pelo fato de que os triângulos menores podem ser subestruturas de triângulos maiores.
O algoritmo continuou se concentrando nesses triângulos menores em vez de ver as estruturas maiores que eram.
parte”, explica.
A assimetria leva à formação fractal Com a estrutura em mãos, ficou claro como exatamente essa proteína consegue se agrupar em um fractal: normalmente, quando as proteínas se automontam, o padrão é altamente simétrico: cada cadeia proteica individual adota o mesmo arranjo em relação à sua vizinhos.
Essas interações simétricas sempre levam a padrões que se tornam suaves em grandes escalas.
A chave para a proteína fractal era que a sua montagem violava esta regra de simetria.
Diferentes cadeias de proteínas fizeram interações ligeiramente diferentes em diferentes posições do fractal.
Esta foi a base para a formação do triângulo de Sierpi”ski, com os seus grandes vazios internos, em vez de uma rede regular de moléculas.
Essa montagem bizarra faz alguma coisa útil? “A automontagem é frequentemente usada pela evolução para regular enzimas, mas neste caso a cianobactéria em que esta enzima é encontrada não parece se importar muito se a sua citrato sintase pode ou não se reunir em um fractal”, diz o biólogo evolucionista Georg Hochberg, um dos autores seniores do estudo.
Quando a equipe manipulou geneticamente a bactéria para evitar que sua citrato sintase se reunisse nos triângulos fractais, as células cresceram igualmente bem sob uma variedade de condições.
“Isto levou-nos a questionar se isto poderia ser apenas um acidente inofensivo da evolução.
Tais acidentes podem acontecer quando a estrutura em questão não é muito difícil de construir.” Repetindo a evolução no laboratório.
Para testar sua teoria, a equipe recriou o desenvolvimento evolutivo do arranjo fractal em laboratório.
Para fazer isso, eles usaram um método estatístico para calcular retroativamente a sequência proteica da proteína fractal como era há milhões de anos.
Ao produzir bioquimicamente essas proteínas antigas, eles foram capazes de mostrar que o arranjo surgiu repentinamente através de um número muito pequeno de mutações e foi imediatamente perdido novamente em várias linhagens de cianobactérias, de modo que só permaneceu intacto nesta única espécie bacteriana.
“Embora nunca possamos ter certeza absoluta das razões pelas quais as coisas aconteceram no passado, este caso em particular tem todas as armadilhas de uma estrutura biológica aparentemente complexa que simplesmente surgiu sem nenhuma boa razão, porque era simplesmente muito fácil de entender.
evoluir”, diz Hochberg.
O fato de algo de aparência tão complexa como um fractal molecular poder emergir tão facilmente na evolução sugere que mais surpresas e muita beleza podem ainda estar escondidas em conjuntos moleculares de muitas biomoléculas até agora não descobertos.
Publicado em 11/04/2024 14h42
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