As células devem fornecer às suas organelas internas todos os elementos de energia de que necessitam, os quais são formados no aparelho de Golgi, centro de maturação e redistribuição de lipídios e proteínas. Mas como as proteínas que transportam essas cargas – as cinesinas – encontram seu caminho e direção dentro da “rede de estradas” da célula para entregá-las ao lugar certo? Químicos e bioquímicos da Universidade de Genebra (UNIGE), na Suíça, descobriram um corante químico fluorescente e, pela primeira vez, rastrearam a atividade de transporte de uma proteína motora específica dentro de uma célula. Os resultados são publicados na Nature Communications.
“Tudo começou a partir de um estudo que não saiu conforme o planejado”, diz Nicolas Winssinger, professor do Departamento de Química Orgânica da Faculdade de Ciências da UNIGE. “Inicialmente, queríamos desenvolver uma molécula que permitisse visualizar o nível de estresse da célula, ou seja, quando ela acumula excesso de espécies ativas de oxigênio. Durante o experimento, a molécula não funcionou, mas se cristalizou. Por que ela cristalizou ? O que eram esses cristais? ”
Três hipóteses surgiram, e a equipe procurou Charlotte Agosto, professora do Departamento de Bioquímica da Faculdade de Ciências da UNIGE para verificá-las. A primeira hipótese sugeria que a cristalização se devia aos microtúbulos que polimerizam. “Os microtúbulos são pequenos tubos rígidos que podem crescer ou encolher e constituem a ‘rede de estradas’ que permite que as moléculas se movam pela célula”, explica Augier. A segunda hipótese sugeria que o aparelho de Golgi era o responsável por essa reação química. A última possibilidade sugeria que os cristais eram o resultado de pequenos passos feitos pelas proteínas cinesina nos microtúbulos à medida que se moviam dentro da célula.
Para verificar essas diferentes opções, a equipe da UNIGE uniu forças com o Instituto Nacional de Saúde (NIH) de Bethesda (EUA), especializado em microscopia eletrônica. “Primeiro, recriamos os microtúbulos que purificamos, o que leva 14 horas”, explica Charlotte Augier. “Isolamos as cinesinas, as proteínas motoras que se movem nos microtúbulos e transportam cargas, das bactérias.” Em seguida, reuniu cerca de 20 misturas diferentes contendo a pequena molécula QPD, que está sistematicamente presente nos cristais, e observou qual solução funcionava. “Queríamos saber o que era necessário para formar os cristais. Os microtúbulos? A cinesina? Mais uma proteína?” pergunta Nicolas Winssinger.
Após experimentos, a equipe descobriu que a formação desses cristais era causada por um dos 45 tipos de cinesina presentes na célula. “A cada pequeno passo que essa proteína cinesina dá no microtúbulo, ela usa uma energia que deixa um traço identificado pela molécula do QPD”, diz Winssinger. É a partir desse reconhecimento que os cristais são formados. Dessa forma, os cristais são deixados quimicamente para trás pela passagem da cinesina, que poderia ser rastreada pelos cientistas.
A abertura de um novo campo de estudo
“Até agora, não era possível rastrear uma proteína em particular. Com as técnicas atuais, não podíamos separar as cinesinas individuais, então não podíamos ver qual caminho elas tomaram com precisão”, diz Increier. “Graças ao desenvolvimento de nosso novo corante fluorescente químico, podemos observar em detalhes como uma proteína se comporta, qual a rota que faz, sua direção ou mesmo seu caminho preferido.” Pela primeira vez, os cientistas podem visualizar o caminho percorrido pelas proteínas motoras e estudar a questão fundamental da atividade de transporte e distribuição de cargas nas células.
Publicado em 07/03/2021 10h16
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