Nas células, a proteína é sintetizada com base no código genético. Cada proteína é codificada pela combinação tripla de substâncias químicas chamada “nucleotídeos”, e uma “leitura” contínua de qualquer conjunto de códigos tripletos resultará, após um processo de várias etapas, na criação de uma cadeia de aminoácidos, uma proteína.
O código genético é combinado com o aminoácido correto por um RNA funcional especial apropriadamente denominado RNA de transferência ou tRNA (que, aliás, é ele próprio composto por seu próprio tipo de “códigos”). Uma enzima chamada “aminoacil-tRNA sintetase” ou aaRS atribui com precisão um aminoácido específico ao “código” correto por meio de um tRNA, reconhecendo componentes estruturais exclusivos chamados “elementos de identidade” no tRNA. No caso do aminoácido alanina, o elemento de identidade para reconhecimento pela enzima alanil-tRNA sintetase (AlaRS) é um par de bases improvável “G3: U70”, presente na estrutura de mini-hélice (meia região superior que aceita aminoácidos) de RNAt. Considerando sua importância no reconhecimento do código, o par de bases é conhecido popularmente como “código de RNA operacional”.
A evolução desse complexo sistema de tRNA-aaRS é um enigma fascinante, pois as evidências evolutivas existentes sugerem que a metade superior do tRNA contendo esse código operacional apareceu mais cedo na história evolutiva do que a metade inferior que se liga ao código tripleto do mRNA. Curiosamente, em um microorganismo primitivo, Nanoarchaeum equitans, os genes que codificam para cada subunidade AlaRS Α e Β são divididos, com os dois genes sendo separados pela metade do comprimento do cromossomo.
Esse fato interessante inspirou uma equipe de cientistas da Universidade de Ciências de Tóquio, liderada pelo Prof. Koji Tamura, a hipótese de que essas formas divididas de AlaRS em N. equitans possam estar conectadas à história evolutiva da atividade da enzima aaRS.
Tamura enfatiza a importância de seu estudo, publicado no Journal of Molecular Evolution, no contexto evolutivo “, AlaRS-? mostra a adição independente de G3: U70 de alanina às regiões de minihélix de RNA. Nossos dados indicam a existência de um processo simplificado da adição de alanina ao tRNA pelo AlaRS no início do processo evolutivo, antes do surgimento do par de bases G3: U70 “.
As partes de mini-hélice acima mencionadas dos tRNAs eram anteriormente conhecidas por funcionar como a região de ocorrência da adição de aminoácidos por muitos aaRSs. Para entender o processo de interação da mini-hélice (mini-hélixAla) das subunidades de tRNA específico para alanina (tRNAAla) e AlaRS, os pesquisadores clonaram as seqüências de codificação das subunidades Α e Β de N. equitans e depois purificaram as proteínas sintetizadas.
Os pesquisadores notaram que, em uma concentração relativamente alta, a AlaRS-Α sozinha era capaz de adicionar alanina ao tRNAAla e ao minihelixAla. Observou-se também que AlaRS-Α sozinha interage com o final da região de aceitação de alanina do tRNAAla, mas não com o par de bases G3: U70. Isso contrastava fortemente com o conhecimento prévio sobre o sistema tRNAAla e AlaRS. Em resumo, quando ambos AlaRS-Α e AlaRS-Β estavam presentes, o AlaRS se comportou de maneira dependente de G3: U70, mas trabalhando sozinho, o AlaRS-Α poderia adicionar alanina ao tRNAAla e ao minihelixAla de maneira independente de G3: U70. Os pesquisadores deduziram que “o G3: U70 pode ser um ‘código de RNA operacional’ de chegada tardia, relevante para sistemas de alanilação posteriores que incorporam especificidade adicional através da evolução da subunidade AlaRS-Β”.
Então, o que torna as conclusões deste estudo tão importantes? Tamura explica a importância dos resultados impressionantes de suas pesquisas”, nossas descobertas revelam pela primeira vez que existe um mecanismo independente de adição de alanina à G3: U70. Além disso, o uso de moléculas ‘RNA minihelix’, que são consideradas as forma primitiva de tRNA, também poderíamos esclarecer a ‘morfologia’ do tRNA antes do aparecimento evolutivo do par de bases G3: U70 ”.
Ao discutir a implicação mais ampla de seu estudo, o Prof. Tamura comenta pensativamente: “Os avanços na ciência quase sempre vieram da pesquisa orientada pela curiosidade, e os resultados de nosso estudo abordam o mistério da origem da vida. Ele tem o potencial de transformar muitas áreas “. Sua equipe agora está se concentrando em uma extensa análise estrutural usando os mutantes de N. equitans AlaRS-Α, mas suas descobertas atuais, publicadas na edição de agosto em impressão e selecionadas como capa da edição de agosto, são suficientes para dar motivos para repensar os capítulos. cientistas que acreditavam ser fundamentais na história evolutiva!
Publicado em 30/05/2020 21h53
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